Resumo:  Uma vez que recursos computacionais se tornaram bastante sofisticados e razoavelmente accessíveis, um novo mundo emergiu para a biologia molecular.  Em razão disto, agora é possível estudar a dinâmica de sistemas biomoleculares em simulações computacionais da ordem de nanossegundos.  Neste trabalho metodologias estão sendo aplicadas para a construção da estrutura tridimensional de algumas proteases de vírus da imunodeficiência humana tipo 1 mutantes e originários do Brasil.  Estas proteases variantes são especialmente interessantes em virtude de serem resistentes a diversos inibidores.  Com o objetivo de se estudar as proteases variantes, modelos teóricos foram construídos por homologia a partir da estrutura tridimensional de uma protease obtida por ressonância magnética nuclear (RMN) depositada no Protein Data Bank (PDB).  Tanto a otimização quanto a simulação de dinâmica molecular foram executadas para cada modelo teórico com o objetivo de aprimorá-los.  O estudo destes  modelos na presença de água e de drogas inibidoras é realizado utilizando-se  os programas de dinâmica molecular THOR e GROMACS e por programas de análise.